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Text File  |  1995-03-04  |  2.9 KB  |  61 lines
  1. ********************************************
  2. * Cellulose-binding domain, bacterial type *
  3. ********************************************
  4.  
  5. The microbial degradation  of cellulose and  xylans requires  several types of
  6. enzyme such  as endoglucanases (EC 3.2.1.4),  cellobiohydrolases (EC 3.2.1.91)
  7. (exoglucanases), or xylanases (EC 3.2.1.8) [1].
  8.  
  9. Structurally,  cellulases  and  xylanases  generally   consist  of a catalytic
  10. domain joined  to  a cellulose-binding domain (CBD) by a short linker sequence
  11. rich in proline and/or hydroxy-amino acids.
  12.  
  13. The CBD of a number of bacterial cellulases has been shown to consist of about
  14. 105 amino acid residues [2]. Enzymes known to contain such a domain are:
  15.  
  16.  - Endoglucanase (gene end1) from Butyrivibrio fibrisolvens.
  17.  - Endoglucanases A (gene cenA) and B (cenB) from Cellulomonas fimi.
  18.  - Endoglucanase A (gene celA) from Microbispora bispora.
  19.  - Endoglucanases A  (gene celA),  B (celB)  and  C  (celC)  from  Pseudomonas
  20.    fluorescens.
  21.  - Endoglucanase A (gene celA) from Streptomyces lividans.
  22.  - Exocellobiohydrolase (gene cex) from Cellulomonas fimi.
  23.  - Xylanases A (gene xynA) and B (xynB) from Pseudomonas fluorescens.
  24.  - Arabinofuranosidase C   (EC 3.2.1.55)    (xylanase C)    (gene xynC)   from
  25.    Pseudomonas fluorescens.
  26.  - Chitinase 63 (EC 3.2.1.14) from Streptomyces plicatus.
  27.  - Chitinase C from Streptomyces lividans.
  28.  
  29. The CBD domain  is  found  either  at  the  N-terminal  or  at  the C-terminal
  30. extremity of    these enzymes.  As it  is shown  in  the  following  schematic
  31. representation, there  are two conserved cysteines in this CBD domain - one at
  32. each extremity  of the domain - which have been shown [3] to  be involved in a
  33. disulfide bond. There are also four conserved  tryptophan residues which could
  34. be involved in the interaction of the CBD with polysaccharides.
  35.  
  36.            +-------------------------------------------------+
  37.            |                                                 |
  38.           xCxxxxWxxxxxNxxxWxxxxxxxWxxxxxxxxWNxxxxxGxxxxxxxxxxCx
  39.                                            ********
  40.  
  41. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  42. '*': position of the pattern.
  43.  
  44. -Consensus pattern: W-N-[STAGR]-[STN]-[LIVM]-x(2)-[GST]-x-[GST]-x(2)-[LIVMF]-
  45.                     G-[LIVMF]
  46. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  47. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  48.  
  49. -Expert(s) to contact by email: Henrissat B.
  50.                                 bernie@cermav.grenet.fr
  51.  
  52. -Last update: June 1994 / Text revised.
  53.  
  54. [ 1] Gilkes N.R., Henrissat B., Kilburn D.G., Miller R.C. Jr., Warren R.A.J.
  55.      Microbiol. Rev. 55:303-315(1991).
  56. [ 2] Meinke A., Gilkes N.R., Kilburn D.G., Miller R.C. Jr., Warren R.A.J.
  57.      Protein Seq. Data Anal. 4:349-353(1991).
  58. [ 3] Gilkes N.R., Claeyssens M., Aebersold R., Henrissat B., Meinke A.,
  59.      Morrison H.D., Kilburn D.G., Warren R.A.J., Miller R.C. Jr.
  60.      Eur. J. Biochem. 202:367-377(1991).
  61.